Structural Basis for the Interaction of Mutasome Assembly Factor REV1 with Ubiquitin
نویسندگان
چکیده
منابع مشابه
Structural Basis for Cul3 Protein Assembly with the BTB-Kelch Family of E3 Ubiquitin Ligases*
Cullin-RING ligases are multisubunit E3 ubiquitin ligases that recruit substrate-specific adaptors to catalyze protein ubiquitylation. Cul3-based Cullin-RING ligases are uniquely associated with BTB adaptors that incorporate homodimerization, Cul3 assembly, and substrate recognition into a single multidomain protein, of which the best known are BTB-BACK-Kelch domain proteins, including KEAP1. C...
متن کاملfactor influencing the adoption of internet banking
دوره مشترک کارشناسی ارشد بازاریابی و تجارت الکترونیک دانشگاه تربیت مدرس_ دانشگاه تکنولوژی lule? چکیده پایان نامه عوامل موثر بر پذیرش اینترنت بانک توسط مشتریان پیشرفت فناوری اطلاعات و ارتباطات و به طور خاص رشد اینترنت جهت تراکنش های معاملات بازرگانی، تاثیر بسیار عمیقی در صنعت بانکداری داشته است.این در حالی ست که نفوذ بانکداری اینترنتی در کشورهای در حال توسعه بسیار کندتر از نفوذ آن ...
15 صفحه اولStructural basis for the specificity of ubiquitin C-terminal hydrolases.
The release of ubiquitin from attachment to other proteins and adducts is critical for ubiquitin biosynthesis, proteasomal degradation and other cellular processes. De-ubiquitination is accomplished in part by members of the UCH (ubiquitin C-terminal hydrolase) family of enzymes. We have determined the 2.25 A resolution crystal structure of the yeast UCH, Yuh1, in a complex with the inhibitor u...
متن کاملStructural basis for ubiquitin-mediated dimerization and activation of the ubiquitin protein ligase Cbl-b.
Cbl proteins are E3 ubiquitin ligases that are negative regulators of many receptor tyrosine kinases. Cbl-b and c-Cbl contain a ubiquitin-associated (UBA) domain, which is present in a variety of proteins involved in ubiquitin-mediated processes. Despite high sequence identity, Cbl UBA domains display remarkably different ubiquitin-binding properties. Here, we report the crystal structure of th...
متن کاملذخیره در منابع من
با ذخیره ی این منبع در منابع من، دسترسی به آن را برای استفاده های بعدی آسان تر کنید
ژورنال
عنوان ژورنال: Journal of Molecular Biology
سال: 2018
ISSN: 0022-2836
DOI: 10.1016/j.jmb.2018.05.017